本文標題："酶蛋白的合成與一般蛋白質的合成基本相同"
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酶蛋白的合成與一般蛋白質的合成基本相同
細胞內酶更新的機制
酶蛋白的合成與一般蛋白質的合成基本相同，是十分復雜的酶促反
應過程，在此不加贅述。本節重點討論酶蛋白的降解部位和機制。(一)
溶酶體蛋白酶系的作用溶酶體具有完整的分解蛋白質酶系，能滿足機體
蛋白質更新時徹底降解的需要，是蛋白質也是酶蛋白更新的重要部位。
體外實驗證明，溶酶體蛋白酶系能將ALl)、RNase、ALT、ARG、PK、酪
氨酸轉氨酶、丙酮酸脫氫酶、葡萄糖激酶和磷酸甘油脫氫酶等徹底水解
成氨基酸，而且半壽期越短的酶蛋白，對溶酶體蛋白酶系的敏感性越大
。
(二)非溶酶體蛋白酶系的作用體內尚含有最適pH偏堿、作用類似于
胰蛋白酶或絲氨酸蛋白酶的蛋白酶類。肝、肌肉和小腸還含有另一類蛋
白酶系，能水解以磷酸吡哆醛為輔酶的各種酶蛋白。細胞內酶先在定位
的細胞器內被非特異性蛋白酶(如絲氨酸蛋白酶)降解為失去活性的大分
子多肽，然后無區別地一一被溶酶體識別和攝取，并以相同速度將各種
多肽徹底水解成氨基酸。因絲氨酸蛋白酶對各種構象的酶蛋白呈現不同
的敏感性，故能直接決定酶蛋白的降解速度或半壽期的長短。
(三)水解異常蛋白質的蛋白酶系的作用 動物細胞內尚含有既不屬
于溶酶體的蛋白酶系(可從無溶酶體的網織紅細胞中提出)，又不屬于非
溶酶體的蛋白酶系(含金屬，受ATP激活，有別于非溶酶體的蛋白酶系)
，這類蛋白酶系能迅速降解細胞內的異常蛋白質，也可參與各種酶蛋白
的降解與更新。
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